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La Lic. Andrea Anthar Cabrera Peralta presentó su examen para obtener el
grado de Maestro en Ciencias, con el Informe de Trabajo de Investigación:
Expresión, purificación, replegamiento y caracterización del péptido Magi 6
.
Su tutor fue el Dr. Federico Del Río Portilla (Departamento de Química de
Biomacromoléculas).
El objetivo de este trabajo fue expresar de forma recombinante al péptido
Magi 6
para determinar su estructura tridimensional. Para lograrlo, se
expresó en
E. coli
al péptido fusionado a tiorredoxina, a una etiqueta de
histidinas y a un sitio de reconocimiento de trombina. La expresión y
purificación mediante CAMQ de la proteína de fusión fueron llevadas a cabo
exitosamente. La hidrólisis con trombina para liberar a
Magi 6
del resto de
la proteína de fusión presentó resultados negativos, los cuales, junto con la
evidencia hallada por CLAE-FR, sugieren que la bacteria no expresa
Magi 6
de forma plegada. Se fomentó la solubilidad del péptido, sin embargo, los
resultados de EM y RMN muestran la existencia de varios isoformas. Dado
que no fue posible obtener a
Magi 6
con el plegamiento adecuado, su
estructura tridimensional quedó pendiente. Algunas de las perspectivas de
este trabajo fueron expresar a
Magi 6
fusionada al propéptido, con el cual es
expresada por la araña
Macrothele gigas
y mostrarla en cepas que fomenten
la formación de puentes disulfuro; todo con el objetivo de obtener a
Magi 6
con el plegamiento nativo.
Por este medio le enviamos una felicitación a ella y a su tutor.
Dr. Federico Del Río Portilla y la M. en C. Andrea
Anthar Cabrera Peralta.
Fecha de examen: 26 de enero de 2015.
Con la tesis titulada:
Aislamiento, purificación y caracterización de una
fosfolipasa en Palythoa caribaeorum
, el Lic. Miguel Cuevas Cruz obtuvo
el grado de Maestro en Ciencias con Mención Honorifica, por parte del
Posgrado en Ciencias del Mar y Limnología. Su tutor fue el Dr. Roberto
Arreguín Espinosa de los Monteros (Departamento de Química de
Biomacromoléculas).
En las últimas décadas, evidencias científicas han revelado que muchas
moléculas de origen peptídico y proteico, encontradas en diversos
venenos, tienen como objetivo perturbar los procesos fisiológicos
mediante la unión a receptores, canales iónicos o enzimas. Una de estas
moléculas identificadas son las fosfolipasas A2 que, además de su función
catalítica primaria, pueden poseer otros tipos de actividades biológicas.
En este trabajo se propuso el aislamiento, purificación y caracterización
bioquímica de una fosfolipasa encontrada en el veneno de
Palythoa
caribaeorum
-un zoántido que habita en el Golfo de México. Se lograron
extraer dos de éstos a partir de un primer paso de ultrafiltración y,
posteriormente a través de una serie de técnicas de cromatografía que
incluyeron una de intercambio catiónico y una de exclusión molecular.
La masa molecular de la fosfolipasa“3c” fue de 14,653 Da, con 3 residuos de
cisteína que pueden formar un puente de disulfuro. Al realizar el estudio
bioinformático se logró observar que esta estructura posee una similitud
con otra fosfolipasa A2 reportada en
Acanthaster planci.
Para la muestra
“3d” la masa molecular fue de 16,617 Da; ésta contiene 12 residuos de
cisteína los cuales pueden llegar a formar hasta 6 puentes de disulfuro.
Después del análisis bioinformático podemos observar que presenta
similitud con dos fosfolipasas A2 reportadas en
Conus magus.
Una especial felicitación para el graduado que obtuvo mención honorífica
y para su tutor.
Fecha de examen: 29 de enero de 2015.
Dr. Roberto Arreguín Espinosa de los Monteros y el
M. en C. Miguel Cuevas Cruz.
